Это третий путь превращений аминокислот. Реакция называется дезаминированием. Только дезаминировать будем не биогенные амины, а непосредственно аминокислоты. В ходе любого дезаминирования аминогруппа уходит в виде свободного аммиака (NH3)
Пока звучит просто, но это биохимия, сука, поэтому реакция дезаминирования протекает в четырёх вариантах, один из которых делится на ещё два вида, так что побей себя по щекам и сосредоточься.
- Окислительное дезаминирование
Основной вид дезаминирования в твоём теле, поэтому с него и начнём. Оно бывает прямым, как стояк подростка, и непрямым.
А) Прямое окислительное дезаминирование
Как видим, оно протекает в два этапа. В первом этапе оксидаза отщепляет два протона от аминокислоты и сажает их на кофермент ФАД. Стоит упомянуть, что L- оксидазы работают с двумя коферментами – ФАД и ФМН, и вообще насрать, какой укажешь. А D-оксидазы работают только с ФАД. D-оксидазы имеют высокую активность, но нахера она нужна, учитывая, что человек использует только L-аминокислоты, я не знаю. Это очередная загадка биохимии, за решение которой можно и премию получить и купаться в славе.
Второй же этап протекает без всяких ферментов, ибо иминокислота, которая в первом этапе получилась, неустойчивая, как стул после шавермы, и превращается тут же в кетокислоту, высирая аммиак.
В прямом окислительном дезаминировании есть исключение:
Это превращение глутаминовой кислоты в альфа- кетоглутарат. Для этой реакции есть свой собственный фермент глутаматдегидрогеназа, который уводит два протона. Это исключение придумано природой не зря. Сейчас покажу.
Б) Непрямое окислительное дезаминирование
Осуществляется ферментами аминотрансферазами. Коферментом является витамин B6.
Суть такая: чтобы пустить все аминокислоты в цикл Кребса, нужно у них отнять аминогруппы и в виде кетокислот отправить гореть. Глутаминовая кислота имеет большее родство с аминогруппой, чем любая аминокислота, поэтому она при потере своей аминогруппы (с помощью прошлой реакции) тут же, словно ровный пацанчик, отжимает мобилу аминогруппу у ближайшей аминокислоты. Процесс отжатия аминогруппы называют трансаминированием.
Этот механизм активируется, когда клетке не хватает энергии. Если же энергии хватает, то реакция затихает. То есть, ингибитор – АТФ.
Остальные три типа дезаминирования выражены в организме значительно меньше окислительного, поэтому их так подробно рассматривать нет нужды.
- Внутримолекулярное
- Восстановительное
- Гидролитическое
Препод, если он сука, может спросить: «А как ты будешь дезаминировать гистидин и серин?»
Правильным ответом будет достать член из штанов и обоссать ведомость.
Кстати, аминотрансферазы можно увидеть в биохимическом анализе крови:
- Аланинаминотрансфераза (АЛТ) – фермент, повышение в крови которого может означать, что твоя алкогольная молодость начала проявляться и печень уже не такая бодрая.
- Аспартатаминотрансфераза (АСТ) – повышается при поражении миокарда.
На самом деле, они оба повышаются при поражении многих органов, но какой-то из них будет лидировать.
Про АСТ будет почитать интересно умным кочкам в том числе. В мышцах нет глутаматдегидрогеназы, которая отправляла бы аминокислоты в котёл, когда кочка жмёт штангу. Поэтому в мышцах используется более хитровыебанный путь. Глутаминовая кислота по- прежнему отжимает аминогруппы, но в мышцах есть АСТ, которая отжимает аминогруппу у глутаминовой кислоты и сажает её на оксалоацетат, превращая его в аспарагиновую кислоту. Затем эта аминогруппа пересаживается на ИМФ, превращая ИМФ в АМФ.
