Классификация аминокислот

Из-за разнообразного строения и свойств классификация аминокислот может быть различной, в зависимости от выбранного качества аминокислот. Аминокислоты делятся:

1. В зависимости от положения аминогруппы.
2. По абсолютной конфигурации молекулы.
3. По оптической активности.
4. По участию аминокислот в синтезе белков.
5. По строению бокового радикала.
6. По кислотно-основным свойствам.
7. По необходимости для организма.

В зависимости от положения аминогруппы

Выделяют альфа, бета, гамма и другие аминокислоты. Для организма млекопитающих наиболее характерны альфа-аминокислот

По абсолютной конфигурации молекулы

По абсолютной конфигурации молекулы выделяют D- и L-формы. Различия между изомерами связаны с взаимным расположением четырех замещающих групп, находящихся в вершинах воображаемого тетраэдра, центром которого является атом углерода в альфа-положении.

В белке любого организма содержится только один изомер, для млекопитающих это L-аминокислоты. Однако оптические изомеры претерпевают самопроизвольную неферментативную рацемизацию, т.е. L-форма переходит в D-форму.

По оптической активности

По оптической активности аминокислоты делятся на право- и левовращающие.

Наличие ассиметричного атома углерода (хирального центра) делает возможным только два расположения химических групп вокруг него. Это приводит к особому отличию веществ друг от друга, а именно – изменению направления вращения плоскости поляризованного света, проходящего через раствор.

В соответствии с углом поворота выделяют правовращающие (+) и левовращающие (–) изомеры.

Деление на L- и D-формы не соответствует делению на право- и левовращающие. Для одних аминокислот L-формы (или D-формы) являются правовращающими, для других – левовращающими. Например, L-аланин – правовращающий, а L-фенилаланин – левовращающий. При смешивании L- и D-форм одной аминокислоты образуется рацемическая смесь, не обладающая оптической активность.

По участию аминокислот в синтезе белков

Выделяют протеиногенные (20 АК) и непротеиногенные (около 40 АК). Все протеиногенные аминокислоты являются альфа-аминокислотами.

На примере протеиногенных аминокислот можно показать дополнительные способы классификации:

• по строению бокового радикала – неполярные (алифатические, ароматические) и полярные (незаряженные, отрицательно и положительно заряженные),
• электрохимическая – по кислотно-основным свойствам подразделяют нейтральные (большинство), кислые (Асп, Глу) и основные (Лиз, Арг, Гис) аминокислоты,
• физиологическая классификация – по необходимости для организма выделяют незаменимые (Лей, Иле, Вал, Фен, Три, Тре, Лиз, Мет) и заменимые. Две аминокислоты являются условно незаменимыми (Арг, Гис), т.е. их синтез происходит в недостаточном количестве.

По полярности молекулы

К неполярным относят аминокислоты, имеющие алифатические углеводородные цепи (аланин, валин, лейцин, изолейцин, метионин, пролин) и ароматические кольца (фенилаланин, триптофан, тирозин).

К полярным незаряженным относятся аминокислоты, имеющие гидроксильные группы (серин, треонин, тирозин), амидные группы (аспарагин, глутамин), тиольную группу (цистеин) и глицин.

Аспарагиновая и глутаминовая аминокислоты имеют в радикале дополнительную карбоксильную группу, отрицательно заряжены и, соответственно, полярны. К аминокислотам с полярными положительно заряженными радикалами относятся лизин, аргинин, гистидин.